Los aminoácidos son una amplia categoría de moléculas orgánicas que tienen grupos funcionales amino ( ) y carboxílico ( ) . La palabra aminoácido deriva de la unión de los nombres de estos dos grupos funcionales. Como tienen un grupo ácido (el carboxílico) y un grupo básico (el amino) al mismo tiempo, se definen como moléculas anfóteras . Dependiendo del valor de pH del entorno químico en el que se encuentra la molécula, los dos grupos pueden ser neutros o ionizados. En condiciones fisiológicas, los aminoácidos tienen un grupo ácido cargado negativamente ( ) y uno básico cargado positivamente ( ): si el aminoácido no tiene otras cargas, se denomina zwitterión , ya que su carga global será neutra; si globalmente tiene carga positiva será un catión , de lo contrario un anión .
En bioquímica , el término aminoácido generalmente se refiere a un pequeño subgrupo de estos: los L-α-aminoácidos , es decir, aminoácidos cuyos grupos amino y carboxílico están unidos al mismo átomo de carbono , llamado α , y cuya configuración es L (es decir, el grupo amino está a la izquierda del carbono α en la proyección de Fischer de la molécula). Los L-α-aminoácidos que componen la estructura primaria de las proteínas son 22; [1] [2] por esta razón se definen como aminoácidos proteinogénicos . El enlace covalente que une el grupo de un aminoácido con el de otro aminoácido se denomina enlace peptídico o unión peptídica. Las cadenas de aminoácidos se indican con el término de péptidos y pueden contener un número muy variable de unidades: las cadenas muy cortas se denominan dipéptidos o tripéptidos (si están compuestas respectivamente por 2 o 3 aminoácidos), las cadenas medianas se definen como oligopéptidos , polipéptidos de cadenas muy largas .
Los aminoácidos no proteinogénicos , por otro lado, son todos los aminoácidos que no participan en la estructura de las proteínas. Estos representan el grupo más grande de aminoácidos y se pueden identificar miles de ellos.
El primer aminoácido fue descubierto en 1806, cuando los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de los espárragos : la asparagina . [3] En 1810, sin embargo, se descubrió la cistina , una molécula compuesta por dos aminoácidos unidos entre sí. Por lo tanto, la cistina fue el primer aminoácido no proteinogénico descubierto, mientras que la cisteína , el aminoácido que forma la cistina, solo se descubrió en 1884. [3] En 1935 , William Cumming Rose descubrió el último aminoácido proteinogénico : la treonina . Rose también clasificó los aminoácidos en esenciales y no esenciales, estableciendo su requerimiento mínimo diario. [4] [5]
En el pasado no se sabía que los aminoácidos eran los componentes de las proteínas. Fue en 1902 que Emil Fischer propuso su teoría, más tarde comprobada correcta, de que las proteínas estaban formadas por muchos aminoácidos unidos entre sí y con el grupo amino de un aminoácido unido al grupo carboxilo de otro, dando lugar a una estructura de cadena lineal que Fischer llamó un "péptido". [6]
Para que una molécula se defina como un aminoácido, debe tener al menos un grupo funcional derivado de aminas ( ) y uno derivado de ácidos carboxílicos ( ). Esto no excluye la presencia de más grupos amino o más grupos carboxílicos, como sucede por ejemplo en la molécula de asparagina o ácido glutámico . En base a esta propiedad, los aminoácidos son por lo tanto sustancias anfóteras .
El primer átomo de carbono unido al grupo carboxilo se denomina convencionalmente α, el segundo β, el tercero γ y así sucesivamente. Si el grupo amino está unido al carbono-α, el aminoácido pertenecerá a la subcategoría de los α-aminoácidos, [7] si, por el contrario, el grupo amino está unido al C β , los β-aminoácidos identificarse y así sucesivamente para cada carbono. A menudo unido a los carbonos de la cadena principal C α -C β -C γ -etc. puede haber sustituyentes genéricos ( ) de varios tipos.
En solución acuosa, los aminoácidos tienden a disociarse al nivel de sus grupos amino y carboxilo. [8] Dependiendo de la acidez de la solución, la disociación puede producir moléculas con carga positiva, negativa o neutra con cargas deslocalizadas que están equilibradas en general.
Esto sucede porque a pH ácido, por lo tanto, cuando la solución abunda en protones, los grupos a medida que se asocian con estos protones, forman . A pH básico, por otro lado, los grupos se disocian en . De ello se deduce que a pH neutros, como los de la sangre (7,4) o el agua pura (7), muchos de los aminoácidos se encuentran con cargas positivas y negativas que se equilibran entre sí en general. Esta estructura molecular se llama zwitterión .
La forma zwitteriónica no siempre se obtiene alcanzando un pH neutro. Para los aminoácidos que tienen múltiples grupos básicos o ácidos, la forma zwitteriónica se logra a pH no neutro. Por ejemplo, el ácido glutámico, que tiene un grupo carboxílico adicional al final de la cadena lateral, alcanza su forma zwitteriónica a pH 3, por lo tanto, en un ambiente ácido. [9]
El valor de pH exacto para el que existe un compuesto en la forma zwitteriónica se denomina punto isoeléctrico y depende de la constante de disociación ácida y básica de los diversos grupos presentes en la molécula.
La cadena lateral de un aminoácido se denomina convencionalmente grupo R , esto se debe a que en química orgánica el sustituyente -R indica un sustituyente genérico que es de naturaleza alquilo o que comienza como tal y que luego puede contener otros grupos funcionales. De esta forma, la definición de cadena lateral de un aminoácido adquiere un sentido amplio, ya que engloba una amplia gama de grupos químicos.
Dependiendo de las propiedades químicas del grupo R, un aminoácido se clasifica como ácido , básico , hidrofílico o hidrofóbico . Ejemplos de cadenas laterales ácidas son las de los aminoácidos ácido aspártico y ácido glutámico , mientras que ejemplos de grupos R básicos son los de la asparagina y la lisina .
La cadena lateral juega un papel fundamental en las interacciones entre aminoácidos. Cuando estos se unen, también pueden formar cadenas muy largas llamadas proteínas . Por lo tanto, las proteínas tienen una estructura lineal básica, definida como la estructura primaria . Sin embargo, tridimensionalmente, las proteínas no se parecen a cadenas lineales, esto se debe a que doblan su estructura primaria para formar bolas y filamentos. El plegamiento tridimensional de las proteínas está impulsado por las propiedades químicas de las cadenas laterales. Si su desorden estérico no lo permite, la proteína no se plegará como se espera y no funcionará. Esto sucede incluso si su hidrofobicidad , su acidez o su basicidad no lo permiten.
Cuando el grupo R y el grupo amino están unidos a C α , este último tiene 4 grupos funcionales diferentes unidos ( , y un átomo de hidrógeno) y se define como estereocentro . Cuando esto sucede, la molécula muestra actividad óptica y, sobre la base de esta actividad, se pueden identificar los L-α-aminoácidos y los D-α-aminoácidos. Los primeros son los aminoácidos que componen todas las proteínas de los seres vivos y por ello se definen como aminoácidos proteinogénicos . Los D-α-aminoácidos pueden en ocasiones formar parte de las glicoproteínas de algunos seres vivos, como ocurre en los procariotas , pero generalmente tienen funciones diferentes y por ello pertenecen al gran grupo de los aminoácidos no proteinogénicos . [10]
A veces sucede que los aminoácidos tienen más estereocentros, como sucede por ejemplo con la cistina y la cistationina . En estos casos se utiliza el sistema de nomenclatura absoluta R/S (que se refiere a los átomos individuales), prefiriéndolo al sistema de Fischer-Rosanoff (D/L). [11]
La glicina, por otro lado, representa una excepción entre los aminoácidos proteinogénicos ya que no tiene estereocentros, por lo que es el único aminoácido proteinogénico no quiral.
Todos los aminoácidos que participan en la síntesis de proteínas tienen una estructura básica similar: [12]
A estas reglas estructurales, la glicina y la prolina son excepciones: la glicina no tiene un estereocentro en C α , la prolina es una amina secundaria.
Las principales propiedades fisicoquímicas de los L-α-aminoácidos proteinogénicos se resumen a continuación:
Abreviatura | Nombre completo | Estructura | Cadena lateral | Índice hidrofóbico [13] | Peso molecular | Punto isoeléctrico | Constante de disociación | Frecuencia en proteínas (%) [14] | ||||
1 letra | 3 letras | Tipo | Polaridad | |||||||||
A | Ala | alanina | alifático | apolar | 1.8 | 89.09404 | 6.11 | 2.35 | 9.87 | - | 8.76 | |
C. | Cis | cisteína | tiol | Ácido | 2.5 | 121.15404 | 5.05 | 1.92 | 10.70 | 8.37 | 1.38 | |
D. | Áspid | Ácido aspártico | aniónico | Ácido | -3.5 | 133.10384 | 2.85 | 1.99 | 9.90 | 3.90 | 5.49 | |
Y | Glú | Ácido glutamico | aniónico | Ácido | -3.5 | 147.13074 | 3.15 | 2.10 | 9.47 | 4.07 | 6.32 | |
F. | fe | Fenilalanina | Aromático | apolar | 2.8 | 165.19184 | 5.49 | 2.20 | 9.31 | - | 3.87 | |
GRAMO. | gly | Glicina | alifático | apolar | -0.4 | 75.06714 | 6.06 | 2.35 | 9.78 | - | 7.03 | |
h | Su | histidina | Aromático | ácido y básico | -3.2 | 155.15634 | 7.60 | 1.80 | 9.33 | 6.04 | 2.26 | |
LA | isla | isoleucina | alifático | apolar | 4.5 | 131.17464 | 6.05 | 2.32 | 9.76 | - | 5.49 | |
k | Lys | Lisina | catiónico | Básico | -3.9 | 146.18934 | 9.60 | 2.16 | 9.06 | 10.54 | 5.19 | |
L | Leu | leucina | alifático | apolar | 3.8 | 131.17464 | 6.01 | 2.33 | 9.74 | - | 9.68 | |
METRO. | Reunió | metionina | tioetérica | apolar | 1.9 | 149.20784 | 5.74 | 2.13 | 9.28 | - | 2.32 | |
No. | como | asparagina | Amedlo | Polar | -3.5 | 132.11904 | 5.41 | 2.14 | 8.72 | 3.93 | ||
O | pil | pirrolisina | Amedlo | Polar | 255.313 | |||||||
PAGS. | Pro | prolina | cíclico | apolar | -1.6 | 115.13194 | 6.30 | 1,95 | 10.64 | - | 5.02 | |
q | gln | glutamina | Amedlo | Polar | -3.5 | 146.14594 | 5.65 | 2.17 | 9.13 | 3.90 | ||
r | Argentina | Arginina | catiónico | Básico | -4.5 | 174.20274 | 10.76 | 1.82 | 8.99 | 12.48 | 5.78 | |
S. | Ser | serina | hidroxilo | Polar | -0.8 | 105.09344 | 5.68 | 2.19 | 9.21 | 7.14 | ||
t | Thr | Treonina | hidroxilo | Polar | -0.7 | 119.12034 | 5.60 | 2.09 | 9.10 | 5.53 | ||
tu | Segundo | selenocisteína | Selenica | Polar | 168.064 | |||||||
v | valle | Valina | alifático | apolar | 4.2 | 117.14784 | 6.00 | 2.39 | 9.74 | - | 6.73 | |
W | TRP | triptófano | Aromático | apolar | -0.9 | 204.22844 | 5.89 | 2.46 | 9.41 | - | 1.25 | |
Y | Tyr | tirosina | Aromático | Polar | -1.3 | 181.19124 | 5.64 | 2.20 | 9.21 | 10.46 | 2.91 |
Los aminoácidos no proteinogénicos se definen como todos los aminoácidos que no participan en la síntesis de proteínas. Dependiendo de la molécula considerada, las propiedades físico-químicas pueden variar mucho.
La función principal de los L-α-aminoácidos es ser los constituyentes fundamentales de las proteínas . [15] La estructura primaria de una proteína, o su estructura lineal, está compuesta por una cadena de aminoácidos unidos por enlaces covalentes. El número de aminoácidos que pueden componer una proteína es muy variable: la insulina , por ejemplo, está compuesta por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos, para un total de 51, [ 16] la titina en cambio está compuesta por unos 27.000 aminoácidos , que pueden convertirse en 33000 dependiendo de la isoforma considerada. [17] Esta enorme variabilidad refleja la gran cantidad de posibles proteínas que se encuentran en la naturaleza.
Otra función de los L-α-aminoácidos es actuar como neurotransmisores : el ácido glutámico, por ejemplo, es el principal neurotransmisor excitador del sistema nervioso central . [18] La glicina , por otro lado, es un neurotransmisor inhibitorio del sistema nervioso.
Algunos aminoácidos no proteinogénicos parecen estar incluidos en las estructuras de las proteínas. Esto sucede porque los L-α-aminoácidos pueden modificarse después de su inclusión en las proteínas. Un ejemplo es la hidroxiprolina , derivada de la prolina , que es un componente importante del colágeno . De igual forma, en algunas proteínas procarióticas se produce la inclusión de D-α-aminoácidos. Por ejemplo, la D-alanina es un componente fundamental del peptidoglicano , la glicoproteína que recubre algunas bacterias .
Los D-α-aminoácidos también actúan como antibióticos y neuromoduladores en el cerebro . [19] Por ejemplo, en el cerebro de los mamíferos, la D-serina actúa como coagonista de los receptores NMDA . [20] El propio ácido N-metil-D-aspártico (NMDA) , la molécula que se une a los receptores antes mencionados, es un D-α-aminoácido modificado.
El GABA , un γ-aminoácido, es el principal neurotransmisor inhibidor del sistema nervioso. Los aminoácidos no proteinogénicos a menudo se encuentran como intermediarios de las rutas metabólicas; por ejemplo , la carnitina , un aminoácido cuyo grupo amino se deriva del amonio , se utiliza en el transporte de lípidos. La ornitina y la citrulina son productos intermedios del ciclo de la urea . Β - alanina , un β-aminoácido, es utilizado por las plantas para la síntesis de ácido pantoténico (vitamina B 5 ). [21] Algunos aminoácidos no proteinogénicos son utilizados por las plantas como defensas contra los herbívoros. [22] Por ejemplo, la canavanina , que abunda en muchas legumbres , [23] es la razón por la que estas deben cocinarse adecuadamente antes de ser consumidas.
El principal uso que se hace de los aminoácidos en la industria es como aditivos en la producción de alimentos para animales. Esto sucede porque, a menudo, los componentes del alimento, como la soya o el maíz , tienen niveles bajos o carecen de algunos aminoácidos esenciales . [24] En este sector, los aminoácidos también se utilizan para quelar iones metálicos con el fin de mejorar su absorción. [25]
En la industria alimentaria humana, el ácido glutámico se utiliza como potenciador del sabor [26] y el aspartamo como edulcorante artificial bajo en calorías. [27] Una tecnología similar a la utilizada en la alimentación animal se utiliza en la industria de la nutrición humana para aliviar los síntomas de las deficiencias de minerales, como la anemia , al mejorar la absorción de minerales y reducir los efectos secundarios negativos de la suplementación con minerales inorgánicos. [28]
La capacidad quelante de los aminoácidos se ha utilizado en fertilizantes agrícolas para facilitar la entrega de minerales a las plantas con el fin de corregir las deficiencias de minerales, como la clorosis ferrosa . Estos fertilizantes también se utilizan para evitar que se produzcan deficiencias y para mejorar la salud general de las plantas. [29]
En la industria farmacéutica se utilizan algunos aminoácidos o moléculas derivadas de ellos. El 5-hidroxitriptófano se usa para el tratamiento experimental de la depresión, [30] la L -DOPA para el tratamiento del Parkinson [31] y la eflornitina para la inhibición de la enzima ornitina descarboxilasa y en el tratamiento de la enfermedad del sueño . [32]
Desde 2001, se han agregado 40 aminoácidos no proteinogénicos a las proteínas creando un codón de recodificación único y un par de ARN de transferencia correspondiente: aminoacil - ARNt-sintetasa para codificarlo con diferentes propiedades fisicoquímicas y biológicas, con el fin de ser utilizado como herramienta. para explorar la estructura y función de las proteínas o para crear proteínas nuevas o mejoradas. [33] [34]
Los aminoácidos han sido considerados como componentes de polímeros biodegradables, que tienen aplicaciones como empaques amigables con el medio ambiente, y en medicina en la administración de fármacos y en la construcción de implantes protésicos. [35] Un ejemplo interesante de tales materiales es el poliaspartato , un polímero biodegradable soluble en agua que puede tener aplicaciones en pañales desechables y agricultura. [36] Debido a su solubilidad y capacidad para quelar iones metálicos, el poliaspartato también se utiliza como agente desincrustante biodegradable e inhibidor de la corrosión. [37] Además, el aminoácido aromático tirosina se ha considerado un posible sustituto de los fenoles como el bisfenol A en la producción de policarbonatos . [38]
La producción comercial de aminoácidos generalmente se basa en bacterias mutantes que producen en exceso aminoácidos individuales utilizando glucosa como fuente de carbono. Algunos aminoácidos se producen mediante conversiones enzimáticas de intermediarios sintéticos. El ácido 2-aminotiazolino-4-carboxílico es un intermediario en una síntesis industrial de L-cisteína, por ejemplo. El ácido aspártico se produce agregando amoníaco al fumarato usando una liasa. [39]
En el laboratorio, la mayoría de los aminoácidos no proteinogénicos se producen a través de la síntesis de Strecker o la aminación reductora en derivados de la condensación de Claisen . Otra ruta de síntesis es la síntesis asimétrica , por medio del reactivo de Corey , en α-cetoésteres. A diferencia de los métodos anteriores, la síntesis asimétrica es enantioselectiva, es decir, permite obtener D-aminoácidos o L-aminoácidos de forma controlada.
De los 22 aminoácidos proteinogénicos, 9 se definen como esenciales para los humanos, ya que el cuerpo humano no puede producirlos a partir de otros compuestos y, por lo tanto, deben consumirse como alimento. Estos 9 aminoácidos ( fenilalanina , isoleucina , histidina , leucina , lisina , metionina , treonina , triptófano y valina ), considerados esenciales para la supervivencia humana, no son esenciales para las plantas ni para los procariotas, que poseen diferentes vías de biosíntesis. Los otros 13 aminoácidos no esenciales para los humanos se sintetizan a través de rutas metabólicas específicas.
En plantasEn las plantas, el nitrógeno se asimila primero en compuestos orgánicos en forma de glutamato, que se forma a partir de alfa-cetoglutarato y amoníaco en la mitocondria. Para otros aminoácidos, las plantas usan transaminasas para mover el grupo amino del glutamato a otro alfa-cetoácido. Por ejemplo, la aspartato aminotransferasa convierte el glutamato y el oxaloacetato en alfa-cetoglutarato y aspartato . [40] Otros organismos también utilizan transaminasas para la síntesis de aminoácidos.
En procariotasEl aminoácido pirrolisina es utilizado exclusivamente por procariotas, que lo producen a través de una reacción entre dos moléculas de L- lisina . Una molécula de lisina se convierte primero en (3R) -3-metil-D-ornitina, que luego se une a una segunda lisina. Se elimina un grupo amino, seguido de ciclación y deshidratación para producir L-pirrolisina. [41]
Los aminoácidos no estándar generalmente se forman a través de modificaciones en los aminoácidos estándar. Por ejemplo, la homocisteína se forma a través de la vía de transsulfuración o de la desmetilación de la metionina a través del metabolito intermedio S-adenosilmetionina, [42] mientras que la hidroxiprolina se produce mediante una modificación postraduccional de la prolina. [43] Los microorganismos y las plantas sintetizan muchos aminoácidos poco comunes. Por ejemplo, algunos microbios producen ácido 2-aminoisobutírico y lantionina, que es un derivado de la alanina que forma puentes de sulfuro. Ambos aminoácidos se encuentran en antibióticos peptídicos como la alameticina. [44] Sin embargo, en las plantas, el ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico es un pequeño aminoácido cíclico disustituido intermedio en la producción de la hormona vegetal etileno. [45]
Varios estudios evolutivos independientes han sugerido que Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr pueden pertenecer a un grupo de aminoácidos que componían el código genético inicial, mientras que Cys, Met, Tyr, Trp, His , Phe puede pertenecer a un grupo de aminoácidos que formaron adiciones sucesivas al código genético. [46] [47] [48] [49]
El código genético es ese conjunto de reglas que asocian la información genética con la estructura primaria de una proteína: la secuencia de bases nitrogenadas presentes en el ADN afecta a la secuencia de aminoácidos de las proteínas gracias al código genético. Dado que hay 22 aminoácidos proteinogénicos y solo 4 bases nitrogenadas, el código genético debe encontrar un método para asociar las bases nitrogenadas con los aminoácidos:
Lo que sucedió en la naturaleza es la tercera hipótesis.
Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas . [50] El proceso que los une en una cadena lineal corta o larga se denomina síntesis de proteínas y consta de varias fases desde el punto de vista de los aminoácidos.
Formación del complejo tRNA-aminoacylEl ARN de transferencia se une a un aminoácido a través de una reacción catalizada por una enzima. Cada aminoácido tiene su propio ARN de transferencia y su enzima que lo une a este último que pertenece a la categoría de ARNt sintasa .
Formación del complejo ARNt-aminoacil-ARNmEn el ribosoma, cuando pasa el ARN mensajero, el complejo aminoacilo-ARNt sintetizado previamente se recupera y se une al ARNm en las 3 bases nitrogenadas del código genético. Estas 3 bases, que en el ARN mensajero se denominan codones, en el ARN de transferencia se denominan anticodones.
Formación del enlace peptídicoA medida que el ribosoma se mueve, llama a un segundo aminoacil-tRNA, que se encuentra junto al primero. Por lo tanto, los dos aminoácidos están muy cerca y una parte del ribosoma los une con una reacción de condensación. Dependiendo de la longitud de la cadena, se identifican cadenas poliméricas cortas llamadas péptidos o cadenas más largas llamadas polipéptidos o proteínas. Estas cadenas son lineales y no ramificadas, con cada residuo de aminoácido dentro de la cadena unido a dos aminoácidos vecinos.
H2N -CH-COOH + H2N - CH-COOH → H2N - CH-CO - NH-CH-COOH + H2O | | | | R R 'R R'El enlace covalente que une los dos aminoácidos, resaltado en rojo, también toma el nombre en bioquímica de " enlace peptídico " o "unión peptídica". Obsérvese cómo la unión de dos o más aminoácidos deja en los dos extremos de la cadena otros dos grupos libres, que pueden reaccionar uniéndose a otros aminoácidos (las reacciones de este tipo caen dentro de la clase más general de polimerizaciones por condensación ). Una cadena de varios aminoácidos unidos por enlaces peptídicos toma el nombre genérico de polipéptido u oligopéptido si el número de aminoácidos involucrados es limitado; uno o más polipéptidos, a veces acompañados de otras estructuras auxiliares o iones llamados cofactores o grupos prostéticos , componen una proteína .
Los aminoácidos que aparecen en las proteínas de todos los organismos vivos son 20 (aunque evidencia reciente sugiere que este número podría aumentar a 23, ver más abajo) y están bajo control genético, en el sentido de que la información del tipo y ubicación de un aminoácido en una proteína está codificada en el ADN . A veces, otros aminoácidos más raros también aparecen en las proteínas, llamados ocasionales que se producen por modificaciones químicas posteriores a la biosíntesis de la proteína, que tiene lugar en el ribosoma .
Hasta ahora se han descubierto más de 500 aminoácidos diferentes en la naturaleza que no forman parte de las proteínas y que desempeñan diferentes funciones biológicas. Algunos incluso se han encontrado en meteoritos, especialmente los de tipo carbonoso . En aquella caída de Murchinson del 28 de septiembre de 1969 se identificaron 74 tipos diferentes, de los cuales 8 están presentes en proteínas [51] . Las plantas y las bacterias son capaces de biosintetizar determinados aminoácidos, que se pueden encontrar, por ejemplo, en antibióticos peptídicos , como la nisina y la alameticina . La lantionina es un sulfuro dímero de alanina que se encuentra junto con los aminoácidos insaturados en los lantibióticos o antibióticos peptídicos de origen bacteriano. El ácido 1 - aminociclopropan-1-carboxílico (ACC) es un aminoácido cíclico disustituido simple que actúa como intermediario en la síntesis de etileno , que es una hormona para los organismos vegetales .
Además de los implicados en la biosíntesis de proteínas, existen aminoácidos que realizan importantes funciones biológicas como la glicina , el ácido γ-aminobutírico (GABA, un aminoácido γ) y el ácido glutámico (tres neurotransmisores), la carnitina (implicada en el transporte de lípidos dentro de la célula ), ornitina , citrulina , homocisteína , hidroxiprolina , hidroxilisina y sarcosina .
De los veinte aminoácidos de proteínas, algunos se denominan "esenciales" [52] . Un aminoácido se define como esencial si las estructuras (enzimas, proteínas sintéticas) necesarias para biosintetizarlo no están presentes en el interior del organismo; por lo tanto, es necesario que este aminoácido se introduzca con la dieta. Los aminoácidos esenciales son lisina , leucina , isoleucina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano , valina e histidina . En cuanto a la histidina, es importante precisar su esencialidad: la histidina es un aminoácido esencial a lo largo de la vida, pero en la edad adulta el requerimiento no es muy relevante, ya que el organismo es capaz de almacenarla de forma especialmente eficiente, reduciéndola a la vida biológica. pedir. En cambio, en niños y mujeres embarazadas la demanda de histidina es mucho mayor debido a que este mecanismo aún no se ha desarrollado.
También existen aminoácidos condicionalmente esenciales, es decir, deben tomarse con la dieta solo en determinados períodos de la vida o por algunas patologías. La arginina forma parte de este grupo (es sintetizada por el organismo como un derivado del glutamato producido en el ciclo de Krebs , pero en mujeres embarazadas y niños su producción no es suficiente para cubrir las necesidades del organismo, por lo que debe tomarse con la dieta ), tirosina (se produce a partir del aminoácido esencial fenilalanina, por lo que es necesario tomar esta última con la dieta para sintetizarla; además, no son infrecuentes los casos de fenilcetonuria , patología que describe la incapacidad del organismo para metabolizar fenilalanina, que por tanto no se transforma en tirosina y se acumula causando graves daños al organismo), y cisteína (para su síntesis, derivada de la glucólisis, es necesario el aporte de metionina , otro aminoácido esencial, porque posibilita la presencia del grupo sulfhidrilo de la cisteína). Finalmente, cabe señalar que el concepto de esencialidad varía según los organismos [53] [54] .
Dos aminoácidos, llamados ocasionales , merecen una mención particular : la selenocisteína , correspondiente a un codón UGA que normalmente es un codón de interrupción [55] , y la pirrolisina , presente en las enzimas de algunas bacterias metanogénicas involucradas en el proceso de generación de metano , correspondiente a un codón UAG [56] . El descubrimiento del primero, en 1986 , fue interpretado por la comunidad científica como un fenómeno marginal y restringido. Sin embargo, después del descubrimiento del segundo aminoácido adicional en 2004 , la comunidad científica internacional está revisando su posición y ha comenzado la búsqueda de más aminoácidos adicionales .
A partir del valor de pKa de los grupos amino y carboxi y de algunos grupos laterales, y por tanto de la posición de los equilibrios relativos ácido/base, es posible obtener información sobre la carga parcial en los diferentes valores de pH; en una solución neutra: [57]