Alanina
| alanina | |
|---|---|
| nombre de la IUPAC | |
| Ácido 2-aminopropanoico | |
| abreviaturas | |
| A ALA | |
| Nombres alternativos | |
| alanina | |
| Características generales | |
| Fórmula molecular o cruda | C 3 H 7 NO 2 |
| Masa molecular ( u ) | 89.09 |
| Apariencia | sólido cristalino blanco amarillento |
| número CAS | |
| Número EINECS | 200-273-8 |
| PubChem | 5950 |
| Banco de medicamentos | DB00160 |
| SONRISAS | CC(C(=O)O)N |
| Propiedades fisicoquímicas | |
| Constante de disociación ácida a 293 K. | pK 1 : 2,35 pK2 : 9,87 |
| Punto isoeléctrico | 6.11 |
| Solubilidad en agua | 166,5 g/L a 298 K. |
| Temperatura de fusión | 296 ° C (569 K), con descomposición |
| Propiedades termoquímicas | |
| Δ f H 0 (kJ mol −1 ) | −604,0 |
| Información de seguridad | |
| Frases H | --- |
| Consejo P | --- [1] |
La alanina es un aminoácido utilizado por los seres vivos para la síntesis de proteínas . Se le conoce comúnmente como A o Ala y está codificado en el ARN mensajero por los codones GCU, GCC, GCA y GCG.
Historia
La alanina se sintetizó por primera vez en 1850 cuando Adolph Strecker combinó acetaldehído y amoníaco con cianuro de hidrógeno . [2] La palabra deriva del alemán Alanin , término compuesto por el prefijo Al-, refiriéndose a que deriva de la modificación de un aldehído, del infijo -an- para facilitar la pronunciación, [3] y de el sufijo -en el que, en cambio, se usa comúnmente para indicar compuestos químicos en alemán.
Estructura
La alanina, como todos los aminoácidos, está compuesta por un grupo amino ( ) y un grupo carboxílico ( ). La cadena lateral es muy corta y alifática ( ), lo que hace que la molécula sea apolar . Dado que la molécula tiene un grupo básico (amino) y un ácido (carboxílico), se denomina anfótera ya que puede mostrar ambos comportamientos dependiendo del pH .
El punto isoeléctrico de la alanina, es decir, el valor de pH al que el aminoácido se disocia en su parte ácida ( ) y se protona en su parte básica ( ), es 6,11. Este valor se obtiene de la media entre la constante de disociación ácida y la básica :
El aminoácido disociado se define como zwitterión , que tiene cargas negativas y positivas en cantidades iguales y, por lo tanto, una carga global neutra. Esta propiedad evita que un zwitterión experimente una migración electroforética .
Dado que 4 sustituyentes diferentes ( , y ) están unidos al carbono 2, también llamado carbono α, se identifica un estereocentro en este último . Dependiendo de cómo estos sustituyentes estén orientados tridimensionalmente, se pueden identificar 2 enantiómeros : ácido 2 ( S ) -aminopropanoico y ácido 2 ( R ) -aminopropanoico. Estas dos moléculas tienen actividad óptica y, por lo tanto, se pueden distinguir la L-alanina y la D-alanina.
El nombre "alanina" generalmente se refiere a mezclas racémicas .
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Estructura de L-alanina
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Estructura de D-alanina
L-alanina
El enantiómero L de la alanina es el que utilizan los seres vivos como componente básico de las proteínas . Se sintetiza de forma natural en nuestro organismo, por lo que entra en esa categoría de aminoácidos no esenciales , que por tanto se pueden evitar mediante la alimentación.
Biosíntesis
La L-alanina se puede sintetizar por aminación reductora del ácido pirúvico . En el primer paso de esta reacción , la enzima glutamato deshidrogenasa convierte el α-cetoglutarato , el amoníaco y el NADH en glutamato , NAD + y agua . En el segundo paso, el grupo amino del glutamato recién formado es transferido al piruvato por la alanina aminotransferasa , regenerando el α-cetoglutarato y convirtiendo el piruvato en alanina. El resultado neto es que el piruvato y el amoníaco se convierten en alanina, consumiendo un equivalente reductor. [4] Esta reacción ocurre principalmente en el hígado, donde los reactivos de esta reacción son abundantes. Dado que las reacciones de transaminación son fácilmente reversibles y el piruvato está presente en todas las células, la alanina se puede formar fácilmente y, por lo tanto, tiene vínculos estrechos con vías metabólicas como la glucólisis , la gluconeogénesis y el ciclo del ácido cítrico .
La alanina también se puede sintetizar a partir de aminoácidos de cadena ramificada como la valina , la leucina y la isoleucina .
Síntesis industrial
La L-alanina se produce industrialmente por la descarboxilación del L - aspartato por acción de la enzima aspartato descarboxilasa . [5] También se puede preparar condensando acetaldehído con cloruro de amonio en presencia de cianuro de sodio , reacción conocida como síntesis de Strecker [6] o por amonólisis del ácido 2-bromopropanoico . [7]
Metabolismo
La alanina se degrada por desaminación oxidativa a piruvato y amoníaco. La reacción es la inversa de la reacción de biosíntesis y, por lo tanto, es catalizada por las propias enzimas, mientras que la dirección del proceso está controlada por la concentración relativa de los sustratos y productos de las reacciones involucradas. [4] En condiciones de estrés energético, las células de nuestro cuerpo intentan obtener energía del ciclo del ácido cítrico. Para hacer esto, sin embargo, deben obtener piruvato y tomarlo desmontando la alanina inmediatamente disponible. Este proceso, sin embargo, es menos eficiente que la obtención de piruvato a partir de glucosa, a partir de la cual se obtienen 2 moléculas de piruvato.
En los mamíferos, las reacciones de síntesis y descomposición de la alanina son parte de un ciclo que también involucra a la glucosa: el ciclo glucosa-alanina . En los tejidos que descomponen los aminoácidos como combustible (como el músculo ), los grupos amino se recolectan en forma de glutamato por transaminación. El glutamato puede luego transferir su grupo amino al piruvato, a través de la acción de la alanina aminotransferasa , formando alanina y α-cetoglutarato. La alanina entra en el torrente sanguíneo y se transporta al hígado. La reacción inversa de la alanina aminotransferasa ocurre en el hígado, donde el piruvato regenerado se usa en la gluconeogénesis, formando glucosa que regresa a los músculos a través del sistema circulatorio. El glutamato en el hígado ingresa a las mitocondrias y la glutamato deshidrogenasa lo descompone en α-cetoglutarato y amonio, que a su vez participa en el ciclo de la urea para formar urea que se excreta a través de los riñones. [8]
El ciclo de glucosa-alanina permite la eliminación de piruvato y glutamato de los músculos y su transporte al hígado. Una vez allí, el piruvato se usa para regenerar la glucosa, después de lo cual la glucosa regresa al músculo para ser metabolizada para obtener energía: esto cambia la carga de energía de la gluconeogénesis al hígado en lugar del músculo, y todo el ATP disponible en el músculo se puede dedicar a la contracción [8]
Enlace a DiabetesLas alteraciones del ciclo de alanina que aumentan los niveles séricos de alanina aminotransferasa (ALT) están relacionadas con el desarrollo de diabetes tipo II . [9]
Usos
Este aminoácido es utilizado por los seres vivos como componente básico de las proteínas y está codificado en el código genético por los codones GCT, GCC, GCA y GCG. Se cree que la L-alanina fue uno de los primeros aminoácidos en incluirse en el repertorio del código genético. [10] [11] Sobre esta base, se formuló la hipótesis de un "mundo alanino", es decir, un mundo prebiótico basado únicamente en la alanina y sus derivados. [12] Esta hipótesis explica por qué, desde un punto de vista químico, la alanina puede sustituirse en la estructura primaria de una proteína sin modificar mucho la estructura secundaria . En la práctica, explica la selección evolutiva que se produjo sobre los aminoácidos del repertorio del código genético. Según este modelo, la mayoría de los aminoácidos contenidos en el código genético pueden considerarse derivados químicos de la alanina. Por tanto, las sustituciones de estos aminoácidos por alanina, hacen que la estructura secundaria de las proteínas (α-hélices y β-láminas) permanezca intacta. El hecho de que la alanina imite las estructuras de la mayoría de los aminoácidos codificados se aprovecha en la mutagénesis de barrido de la alanina.
Además, la cristalografía de rayos X clásica a menudo emplea alanina para determinar las estructuras tridimensionales de las proteínas mediante sustitución molecular. [13]
D-alanina
El enantiómero D de la alanina no es utilizado por la maquinaria de síntesis de proteínas de ningún ser vivo, por lo que se le puede catalogar como un aminoácido no proteinogénico . A pesar de esto, es una molécula esencial para la supervivencia de los procariotas , ya que se utiliza para la síntesis de peptidoglicano , un componente de la pared celular . Por el contrario, no es indispensable para la supervivencia de los eucariotas .
Biosíntesis
La reacción de síntesis está catalizada por la enzima alanina racemasa , que transforma la L-alanina, sintetizada como se explicó anteriormente, en el enantiómero D.
Usos
El peptidoglucano de la pared celular de los procariotas es una molécula de proteína grande formada por muchas unidades repetitivas. Cada una de estas unidades tiene una molécula de D-alanina en su interior.
Abundancia en los alimentos
Dado que todos los alimentos contienen proteínas, todos los alimentos contienen alanina. Estos son solo algunos de los alimentos en los que la alanina es más abundante: [14]
| Alimentos | Dosis (g/100 g) |
|---|---|
| Chicharrón | 5.811 |
| carne de foca | 4.725 |
| Claras de huevo | 4,684 |
| Espirulina seca | 4.515 |
| Bacalao | 3.799 |
| Aislado de proteína de soja | 3.589 |
| semillas de sésamo | 2.620 |
| Tocino | 2.370 |
| Semillas de girasol | 2.358 |
| Carne de res sazonada | 2.254 |
Notas
- ^ hoja de alanina en IFA-GESTIS
- ^ ( DE ) Síntesis de alanina , en babel.hathitrust.org .
- ^ ALANINA | _ _ Definición de ALANINA por Oxford Dictionary en Lexico.com también significado de ALANINA , su Lexico Dictionaries | ingles _ Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ a b KE Van Holde y Kevin G. Ahern, Bioquímica , 3.ª ed., Benjamin Cummings, 2000, p. 721, ISBN 0-8053-3066-6 , OCLC 42290721 . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ Karlheinz Drauz , Ian Grayson y Axel Kleemann, Aminoácidos , Sociedad Estadounidense del Cáncer, 2007, DOI : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 , ISBN 978-3-527-30673-2 . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ Procedimiento de síntesis orgánica , en orgsyn.org . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
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- ^ a b David L. Nelson y Michael M. Cox, Principios de bioquímica de Lehninger , Cuarta edición, WH Freeman, 2005, ISBN 0-7167-4339-6 , OCLC 55476414 . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ Naveed Sattar, Olga Scherbakova e Ian Ford, La alanina aminotransferasa elevada predice la diabetes tipo 2 de inicio reciente independientemente de los factores de riesgo clásicos, el síndrome metabólico y la proteína C reactiva en el estudio de prevención coronaria del oeste de Escocia , en Diabetes , vol. 53, núm. 11, 1 de noviembre de 2004, págs. 2855-2860, DOI : 10.2337/diabetes.53.11.2855 . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ Orden temporal de consenso de aminoácidos y evolución del código triplete , en Gene , vol. 261, núm. 1, 30 de diciembre de 2000, págs. 139–151, DOI : 10.1016/S0378-1119 (00) 00476-5 . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ Paul G. Higgs y Ralph E. Pudritz, Una base termodinámica para la síntesis de aminoácidos prebióticos y la naturaleza del primer código genético , en Astrobiology , vol. 9, núm. 5, 1 de junio de 2009, págs. 483–490, DOI : 10.1089 / actualización 2008.0280 . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ Vladimir Kubyshkin y Nediljko Budisa, El modelo mundial de alanina para el desarrollo del repertorio de aminoácidos en la biosíntesis de proteínas , en International Journal of Molecular Sciences , vol. 20, núm. 21, 5 de noviembre de 2019, DOI : 10.3390 / ijms20215507 . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ Anjum M. Karmali, Tom L. Blundell y Nicholas Furnham, Estrategias de creación de modelos para datos cristalográficos de rayos X de baja resolución , en Acta Crystallographica Sección D: Cristalografía biológica , vol. 65, parte 2, 1 de febrero de 2009, págs. 121–127, DOI : 10.1107/S0907444908040006 . Consultado el 27 de agosto de 2021 .
- ^ FoodData Central , en fdc.nal.usda.gov . Consultado el 28 de septiembre de 2021 .
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Enlaces externos
- ( EN ) Alanine / Alanine (otra versión) , en Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.